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im no perezoso apenas no tengo bastantes enzimas bolsa tela grande
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    Frente
Sobre este producto
Estilo: Tote Jumbo
mano tiene un fondo ajustado y asas extra largas. Dimensiones: 20 "W x14.5" h x4.5 "d.
Elaborado por
San Jose, CA, US
Sobre este diseño
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im no perezoso apenas no tengo bastantes enzimas bolsa tela grande
Las enzimas son las proteínas que catalizan (es decir, aumente los índices de) reacciones químicas. [1] [2] en reacciones enzimáticas, las moléculas al principio del proceso se llaman los substratos, y la enzima las convierte en diversas moléculas, llamadas los productos. Casi todos los procesos en una célula biológica necesitan las enzimas ocurrir a las tarifas significativas. Puesto que las enzimas son selectivas para sus substratos y aceleran solamente algunas reacciones entre de muchas posibilidades, el sistema de enzimas hechas en una célula determina qué caminos metabólicos ocurren en esa célula. Como todos los catalizadores, las enzimas trabajan bajando la energía de activación (‡ del Ea) para una reacción, así dramáticamente aumentando el índice de la reacción. Como consecuencia, los productos se forman más rápidamente y las reacciones alcanzan su estado de equilibrio más rápidamente. La mayoría de las tarifas de la reacción enzimática son millones de épocas más rápidamente que los de reacciones O.N.U-catalizadas comparables. Como con todos los catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran el equilibrio de estas reacciones. Sin embargo, las enzimas diferencian de la mayoría de los otros catalizadores siendo mucho más específicas. Las enzimas se saben para catalizar cerca de 4.000 reacciones bioquímicas. [3] Algunas moléculas del ARN llamadas los ribozymes también catalizan reacciones, con un ejemplo importante siendo algunas piezas del ribosoma. [4] [5] moléculas sintéticas llamaron las enzimas artificiales también exhiben enzima-como catálisis. [6] La actividad enzimática se puede afectar por otras moléculas. Los inhibidores son las moléculas que disminuyen actividad enzimática; los activadores son las moléculas que aumentan actividad. Muchas drogas y venenos son inhibidores enzimáticos. La actividad también es afectada por temperatura, el ambiente químico (e.g., pH), y la concentración de substrato. Algunas enzimas se utilizan comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos. Además, algunos productos del hogar utilizan las enzimas para acelerar reacciones bioquímicas (e.g., las enzimas en detergentes biológicos analizan la proteína o manchas gordas en la ropa; las enzimas en ablandadores de la carne analizan las proteínas, haciendo la carne más fácil masticar). Contenido [piel] 1 etimología e historia 2 estructuras y mecanismos 2,1 Especificidad 2.1.1" cerradura y modelo de la llave" 2,2 Mecanismos 2.2.1 Estabilización del estado de transición 2.2.2 Dinámica y función 2,3 Modulación alostérica 3 cofactores y coenzimas 3,1 Cofactores 3,2 Coenzimas Termodinámica 4 5 cinética Inhibición 6 Función biológica 7 Control 8 de la actividad Implicación 9 en enfermedad 10 convenios de nombramiento 11 usos industriales 12 vea también 13 referencias Lectura adicional 14 15 vínculos externos [corrija] etimología e historia Sabían a Eduard BuchnerAs temprano como el últimos décimo octavo y principios del siglo XIX, la digestión de la carne por las secreciones del estómago [7] y la conversión del almidón a los azúcares por los extractos y la saliva de la planta. Sin embargo, el mecanismo al lado del cual éste ocurrió no había sido identificado. [8] En el siglo XIX, al estudiar la fermentación del azúcar al alcohol por la levadura, Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta fermentación fue catalizada por una fuerza vital contenida dentro de las células de levadura llamadas los "fermentos", que fueron pensados para funcionar solamente dentro de organismos vivos. Él escribió que la "fermentación alcohólica es un acto correlacionado con la vida y la organización de las células de levadura, no con la muerte o la putrefacción de las células. " [9] En 1877, el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900) primero utilizó la enzima del término, que viene de ενζυμον, "en levadura", para describir este proceso. [10] La enzima de la palabra fue utilizada más adelante para referir a sustancias nonliving tales como pepsina, y el fermento de la palabra fue utilizado para referir a la actividad química producida por los organismos de vida. En 1897, Eduard Buchner sometió su primer documento sobre la capacidad de los extractos de levadura que carecieron cualquier célula de levadura viva para fermentar el azúcar. En una serie de experimentos en de Berlín, él encontró que el azúcar fue fermentado incluso cuando no había células de levadura vivas en la mezcla. [11] Él nombró la enzima que causó la fermentación de la sucrosa "zimasa". [12] En 1907, él recibió el Premio Nobel En química "para su investigación bioquímica y su descubrimiento de la fermentación sin células". Después del ejemplo de Buchner, las enzimas se nombran generalmente según la reacción que realizan. Típicamente, generar el nombre de una enzima, el sufijo - el ase se añade al nombre de su substrato (e.g., la lactasa es la enzima que hiende la lactosa) o del tipo de reacción (e.g., la polimerasa de DNA forma los polímeros de la DNA). [13] Mostrando que las enzimas podrían funcionar fuera de una célula viva, el paso siguiente era determinar su naturaleza bioquímica. Muchos trabajadores tempranos observaron que la actividad enzimática fue asociada a las proteínas, pero varios científicos (tales como premio Nobel Richard Willstätter) sostuvieron que las proteínas eran simplemente portadores para las enzimas verdaderas y que las proteínas por sí mismo eran incapaces de catálisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner mostró que la ureasa de la enzima era una proteína pura y cristalizado le; Sumner hizo además para la catalasa de la enzima en 1937. La conclusión que las proteínas puras pueden ser enzimas fue probada definitivo por Northrop y Stanley, que trabajaron en la pepsina de las enzimas digestivas (1930), la tripsina y la quimotripsina. Concedieron estos tres científicos el Premio Nobel 1946 En química. [14] Este descubrimiento que las enzimas podrían ser cristalizadas eventual permitió que sus estructuras fueran solucionadas por cristalografía de la radiografía. Éste era primer hecho para la lisozima, una enzima encontrada en rasgones, la saliva y las claras de huevo que digiere la capa de algunas bacterias; la estructura fue solucionada por un grupo llevado por David Chilton Phillips y publicado en 1965. [15] Esta estructura de alta resolución de la lisozima marcó el principio del campo de la biología estructural y del esfuerzo de entender cómo las enzimas trabajan en un nivel de detalle atómico. [corrija] las estructuras y los mecanismos Vea también: Catálisis de la enzima Diagrama de la cinta que muestra la anhidrasa carbónica humana II. La esfera gris es el cofactor del cinc en el sitio activo. El diagrama extraído de PDB 1MOO.Enzymes es generalmente proteínas globulares y se extiende de apenas 62 residuos del aminoácido de tamaño, para el monómero del tautomerase de 4 oxalocrotonate, [16] sobre a 2.500 residuos en el synthase animal del ácido graso. [17] Una pequeña cantidad de catalizadores biológicos ARN-basados existen, con ser más común el ribosoma; éstos se refieren como las ARN-enzimas o ribozymes. Las actividades de enzimas son determinadas por su estructura tridimensional. [18] Sin embargo, aunque la estructura determine la función, predecir una actividad enzimática nueva apenas de su estructura es un problema muy difícil que todavía no se ha solucionado. [19] La mayoría de las enzimas son mucho más grandes que los substratos que actúan encendido, y solamente una pequeña porción de la enzima (alrededor 3-4 aminoácidos) está implicada directamente en catálisis. [20] La región que contiene estos residuos catalíticos, ata el substrato, y después realiza la reacción se conoce como el sitio activo. Las enzimas pueden también contener los sitios que atan los cofactores, que son necesarios para la catálisis. Algunas enzimas también tienen puntos de enlace para las pequeñas moléculas, que son a menudo productos o substratos directos o indirectos de la reacción catalizada. Este atascamiento puede servir aumentar o disminuir la actividad enzimática, el prever los medios la regulación de reacción. Como todas las proteínas, las enzimas son cadenas largas, lineares de los aminoácidos que doblan para producir un producto tridimensional. Cada secuencia de aminoácido única produce una estructura específica, que tiene propiedades únicas. Las cadenas individuales de la proteína pueden agrupar a veces juntas para formar un complejo de la proteína. La mayoría de las enzimas pueden ser desnaturalizar-que es, revelado y desactivar-por los desnaturalizantes de la calefacción o de la sustancia química, que interrumpen la estructura tridimensional de la proteína. Dependiendo de la enzima, la desnaturalización puede ser reversible o irreversible. Las estructuras de enzimas en complejo con los substratos o análogos del substrato durante una reacción se pueden obtener usando métodos resueltos de la cristalografía del tiempo. [corrija] especificidad Las enzimas son generalmente muy específicas en cuanto a qué reacciones catalizan y los substratos que están implicados en estas reacciones. La forma complementaria, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de enzimas y de substratos son responsables de esta especificidad. Las enzimas pueden también mostrar niveles impresionantes de stereospecificity, de regioselectivity y de chemoselectivity. [21] Algunas de las enzimas que muestran la especificidad y la exactitud más altas están implicadas en el copiado y la expresión del genoma. Estas enzimas tienen mecanismos de la "corrección de pruebas". Aquí, una enzima tal como polimerasa de DNA cataliza una reacción en un primer paso y entonces controles que el producto está correcto en un segundo paso. [22] Este resultados de proceso de dos etapas en las tasas de error medias de menos de 1 error en 100 millones de reacciones en polimerasas mamíferas de alta fidelidad. [23] Los mecanismos que corrigen similares también se encuentran en polimerasa de ARN, [24] ligasas del tRNA del aminoacyl [25] y los ribosomas. [26] Algunas enzimas que producen los metabilitos secundarios se describen como promiscuas, pues pueden actuar en una gama relativamente amplia de diversos substratos. Se ha sugerido que esta especificidad amplia del substrato es importante para la evolución de nuevos caminos biosintéticos. [27] [corrija] la "cerradura y la llave" modelan Las enzimas son muy específicas, y fue sugerido por el químico orgánico Emilio Fischer del premio Nobel en 1894 que fuera éste porque la enzima y el substrato poseen las formas geométricas complementarias específicas que caben exactamente en una otra. [28] Esto se refiere a menudo como "el modelo de la cerradura y de la llave". Sin embargo, mientras que este modelo explica especificidad de la enzima, no puede explicar la estabilización del estado de transición que las enzimas alcanzan. Diagramas para mostrar la hipótesis apta inducida de la acción enzimática. En 1958, Daniel Koshland sugirió una modificación al modelo de cerradura y dominante: puesto que las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo es formado de nuevo continuamente por interacciones con el substrato mientras que el substrato obra recíprocamente con la enzima. [29] Como consecuencia, el substrato no ata simplemente a un sitio activo rígido; las cadenas laterales del aminoácido que componen el sitio activo se moldean en las posiciones exactas que permiten a la enzima realizar su función catalítica. En algunos casos, por ejemplo glycosidases, la molécula del substrato también desforma levemente mientras que entra en el sitio activo. [30] El sitio activo continúa cambiando hasta que el substrato esté limitado totalmente, en cuyo punto la forma y la carga finales es resueltas. [31] El ajuste inducido puede aumentar la fidelidad del reconocimiento molecular en presencia de la competencia y del ruido vía el mecanismo que corrige conformacional. [32] [corrija] los mecanismos Las enzimas pueden actuar de varias maneras, que bajan el ‡ de ΔG: [33] La baja de la energía de activación creando un ambiente en el cual se estabilice el estado de transición (e.g. filtrando la forma de a substrato-por atar la conformación del transición-estado de las moléculas del substrato/del producto, la enzima tuerce los substratos encuadernados en su forma del estado de transición, de tal modo reduciendo la cantidad de energía requerida para terminar la transición). Bajando la energía del estado de transición, pero sin torcer el substrato, creando un ambiente con la distribución de carga opuesta a la del estado de transición. Abastecimiento de un camino alternativo. Por ejemplo, temporalmente reaccionando con el substrato para formar un complejo intermedio del ES, que sería imposible en ausencia de la enzima. Reduciendo la entropía de la reacción cambie trayendo los substratos juntos en la orientación correcta para reaccionar. La consideración del ‡ de ΔH solo pasa por alto este efecto. Los aumentos en temperaturas aceleran reacciones. Así, los aumentos de la temperatura ayudan a la enzima para funcionar y para desarrollar el producto final incluso más rápidamente. Sin embargo, si es heated demasiado, la forma de la enzima deteriora y solamente cuando la temperatura vuelve a normal hace el recobro de la enzima su forma. Algunas enzimas como las enzimas termolábiles trabajan mejor en las bajas temperaturas. Interesante, este efecto entrópico implica la desestabilización del estado de tierra, [34] y su contribución a la catálisis es relativamente pequeña. [35] [corrija] estabilización del estado de transición La comprensión del origen de la reducción del ‡ de ΔG requiere uno descubrir cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición más que el estado de transición de la reacción uncatalyzed. Al parecer, la mayoría del modo eficaz para alcanzar la estabilización grande es el uso de efectos electrostáticos, particularmente, teniendo un ambiente polar relativamente fijo que se oriente hacia la distribución de carga del estado de transición. [36] Tal ambiente no existe en la reacción uncatalyzed en agua. [corrija] dinámica y función Vea también: Dinámica de la proteína La dinámica interna de enzimas se liga a su mecanismo de la catálisis. [37] [38] [39] dinámicas internas son el movimiento de las partes de la estructura de la enzima, tales como residuos individuales del aminoácido, un grupo de aminoácidos, o aún un ámbito entero de la proteína. Estos movimientos ocurren en los diversos calendarios que se extienden de femtosegundos a los segundos. Las redes de los residuos de la proteína en la estructura de una enzima pueden contribuir a la catálisis con movimientos dinámicos. [40] [41] [42] [43] movimientos de la proteína son vitales a muchas enzimas, pero si las vibraciones pequeñas y rápidas, o movimientos conformacionales más grandes y más lentos son más importantes dependen del tipo de reacción implicado. Sin embargo, aunque estos movimientos sean importantes en atar y la liberación de los substratos y de los productos, no está claro si los movimientos de la proteína ayudan a acelerar los pasos químicos en reacciones enzimáticas. [44] Estas nuevas penetraciones también tienen implicaciones en la comprensión de efectos alostéricos y desarrollar las nuevas drogas. [corrija] modulación alostérica Transición alostérica de una enzima entre los estados de R y de T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un artículo principal del substrato (el modelo de MWC): Regulación alostérica Los sitios alostéricos son los sitios en la enzima que atan a las moléculas en el ambiente celular. Los sitios forman enlaces débiles, noncovalent con estas moléculas, causando un cambio en la conformación de la enzima. Este cambio en la conformación traduce al sitio activo, que entonces afecta al índice de reacción de la enzima. [45] Las interacciones alostéricas pueden inhibir y activar las enzimas y son una manera común que las enzimas están controladas en el cuerpo. [46] [corrija] los cofactores y las coenzimas Artículos principales: Cofactor (bioquímica) y coenzima [corrija] los cofactores Algunas enzimas no necesitan ninguna componentes adicional mostrar actividad completa. Sin embargo, otros requieren las moléculas sin proteínas llamadas los cofactores estar limitados para la actividad. [47] Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos (e.g., los iones del metal y los racimos del hierro-azufre) u orgánicos (e.g., flavin y heme). Los cofactores orgánicos pueden ser cualquier grupos prostéticos, que están limitados firmemente a una enzima, o las coenzimas, que se lanzan del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen el NADH, NADPH y el trifosfato de adenosina. Estas moléculas transfieren a grupos químicos entre las enzimas. [48] Un ejemplo de una enzima que contenga un cofactor es anhidrasa carbónica, y se muestra en el diagrama de la cinta arriba con un cofactor del cinc limitado como parte de su sitio activo. [49] Estas moléculas firmemente limitadas se encuentran en el sitio activo y están implicadas generalmente en catálisis. Por ejemplo, el flavin y los cofactores del heme están implicados a menudo en reacciones redox. Las enzimas que requieren un cofactor pero no tienen un límite se llaman los apoenzymes o las apoproteínas. Un apoenzyme así como sus cofactores se llama un holoenzyme (ésta es la forma activa). La mayoría de los cofactores covalente no se atan a una enzima, sino están limitados muy firmemente. Sin embargo, los grupos prostéticos orgánicos pueden covalente estar limitados (e.g., pirofosfato de la tiamina en la deshidrogenasa del piruvato de la enzima). El término "holoenzyme" se puede también aplicar a las enzimas que contienen subunidades múltiples de la proteína, tales como las polimerasas de DNA; aquí el holoenzyme es el complejo completo que contiene todas las subunidades necesarias para la actividad. [corrija] las coenzimas el modelo de Espacio-relleno de la coenzima NADHCoenzymes es las pequeñas moléculas orgánicas que transportan a grupos químicos a partir de una enzima a otra. [50] Algunas de estas sustancias químicas tales como riboflavina, tiamina y ácido fólico son vitaminas (los compuestos que no se pueden sintetizar por el cuerpo y se deben adquirir de la dieta). Los grupos químicos llevados incluyen el ion del hidruro (h) llevado por el NAD o el NADP+, el grupo del fosfato llevó por el trifosfato de adenosina, el grupo del acetilo llevado por la coenzima A, el formilo, el methenyl o los grupos metílicos llevados por el ácido fólico y el grupo metílico llevado por S-adenosylmethionine. Puesto que las coenzimas químicamente se cambian como consecuencia de la acción enzimática, es útil considerar las coenzimas para ser una clase especial de substratos, o los segundos substratos, que son comunes a muchas diversas enzimas. Por ejemplo, cerca de 700 enzimas se saben para utilizar la coenzima NADH. [51] Las coenzimas generalmente se regeneran y sus concentraciones se mantienen continuamente en un nivel constante dentro de la célula: por ejemplo, NADPH es regenerado con el camino y el S-adenosylmethionine del fosfato de la pentosa por adenosyltransferase de la metionina. Esta regeneración continua significa que incluso las pequeñas cantidades de coenzimas están utilizadas muy intensivo. Por ejemplo, el cuerpo humano vuelca su propio peso en el ATP cada día. [52] [corrija] termodinámica Las energías de las etapas de una reacción química. Los substratos necesitan mucha energía alcanzar un estado de transición, que entonces decae en productos. La enzima estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar productos. Artículos principales: Energía de activación, equilibrio termodinámico, y equilibrio químico Como todos los catalizadores, las enzimas no alteran la posición del equilibrio químico de la reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción corre en la misma dirección que sin la enzima, apenas más rápidamente. Sin embargo, en ausencia de la enzima, otro uncatalyzed posible, las reacciones "espontáneas" pudo llevar a diversos productos, porque en esas condiciones este diverso producto se forma más rápidamente. Además, las enzimas pueden juntar dos o más reacciones, para poder utilizar una reacción termodinámico favorable "para conducir" termodinámico desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis del ATP es de uso frecuente conducir otras reacciones químicas. [53] Las enzimas catalizan las reacciones delanteras y posteriores igualmente. No alteran el equilibrio sí mismo, sino solamente la velocidad a la cual se alcanza. Por ejemplo, la anhidrasa carbónica cataliza su reacción en cualquier dirección dependiendo de la concentración de sus reactivo. (en tejidos; alta concentración del CO2) (en pulmones; concentración baja del CO2) Sin embargo, si el equilibrio se desplaza grandemente en una dirección, es decir, en una reacción muy exergónica, la reacción es con eficacia irreversible. Bajo estas condiciones la enzima, de hecho, sólo catalice la reacción en la dirección termodinámico permitida. [corrija] cinética Artículo principal: Cinética de la enzima Mecanismo para sola una reacción catalizada del substrato enzima. La enzima (e) ata un substrato (s) y produce una cinética del producto (P).Enzyme es la investigación de cómo las enzimas atan los substratos y les dan vuelta en productos. Los datos de la tarifa usados en análisis cinéticos se obtienen de análisis de enzima. En 1902 el vencedor Enrique [54] propuso una teoría cuantitativa de la cinética de la enzima, pero sus datos experimentales no era útil porque la significación de la concentración de iones de hidrógeno todavía no fue apreciada. Después de que Peter Lauritz Sørensen hubiera definido la pH-escala logarítmica e introducido el concepto de buffering en 1909 [55] el químico alemán Leonor Michaelis y su postdoc canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Enrique y confirmaron su ecuación que se refiere como cinética de Enrique-Michaelis-Menten (a veces también cinética de Michaelis-Menten). [56] Su trabajo fue desarrollado más a fondo por G.E. Briggs y J.B.S. Haldane, que derivaron las ecuaciones cinéticas que son todavía ampliamente utilizadas hoy. [57] La contribución principal de Enrique era pensar en las reacciones enzimáticas en dos etapas. En el primer, el substrato ata reversible a la enzima, formando el complejo del sustrato enzimático. Esto a veces se llama el complejo de Michaelis. La enzima después cataliza el paso químico en la reacción y lanza el producto. La curva de la saturación para una reacción enzimática que muestra la relación entre la concentración del substrato (s) y la tarifa (v).Enzymes puede catalizar hasta vario millón de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilación uncatalyzed del orotidine 5' - el monofosfato tiene un período de 78 millones de años. Sin embargo, cuando el orotidine 5' de la enzima - se añade la decarboxilasa del fosfato, el mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos. [58] Las tarifas de la enzima dependen de condiciones de la solución y de la concentración del substrato. Las condiciones que desnaturalizan la proteína suprimen actividad enzimática, tal como temperaturas altas, los extremos del pH o las altas concentraciones de la sal, mientras que aumentan la concentración del substrato tienden a aumentar actividad. Para encontrar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración del substrato se aumenta hasta que un índice constante de formación del producto se considere. Esto se muestra en la curva de la saturación a la derecha. La saturación sucede porque, mientras que la concentración del substrato aumenta, de la enzima libre se convierte cada vez más en la forma del ES del substrato-límite. En la velocidad máxima (Vmax) de la enzima, todos los sitios de enzimas activas están limitados al substrato, y la cantidad de complejo del ES es igual que la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es solamente un constante cinético de enzimas. La cantidad de substrato necesaria para alcanzar un índice dado de reacción es también importante. Esto es dada por el constante de Michaelis-Menten (kilómetro), que es la concentración del substrato requerida para que una enzima alcance una mitad de su velocidad máxima. Cada enzima tiene un kilómetro característico para un substrato dado, y ésta puede mostrar cómo el atascamiento del substrato está firmemente a la enzima. Otro constante útil es el kcat, que es el número de moléculas del substrato manejadas por un sitio activo por segundo. La eficacia de una enzima se puede expresar en términos de kcat/Km. Esto también se llama la especificidad constante e incorpora los constantes de la tarifa para todos los pasos en la reacción. Porque el constante de la especificidad refleja afinidad y capacidad catalítica, es útil para comparar diversas enzimas cara a cara, o la misma enzima con diversos substratos. El máximo teórico para el constante de la especificidad se llama el límite de la difusión y es cerca de 108 a 109 (M−1 s−1). A este punto cada colisión de la enzima con su substrato dará lugar a catálisis, y el índice de formación del producto no es limitado por la tarifa de reacción sino por la tarifa de la difusión. Las enzimas con esta propiedad se llaman catalítico perfectas o cinético perfectas. El ejemplo de tales enzimas es isomerasa del triosa-fosfato, anhidrasa carbónica, acetylcholinesterase, catalasa, fumarasa, β-lactamase, y dismutasa del superóxido. La cinética de Michaelis-Menten confía en la ley de la acción total, que se deriva de las suposiciones de la difusión libre y de la colisión al azar termodinámico conducida. Sin embargo, muchos procesos bioquímicos o celulares se desvían perceptiblemente de estas condiciones, debido a la apretadura macromolecular, la fase-separación de la enzima/del substrato/del producto, o un o bidimensional movimiento molecular. [59] En estas situaciones, una cinética de Michaelis-Menten del fractal puede ser aplicada. [60] [61] [62] [63] Algunas enzimas actúan con la cinética que son más rápida que las tarifas de la difusión, que parecerían ser imposibles. Varios mecanismos se han invocado para explicar este fenómeno. Algunas proteínas son creídas para acelerar catálisis dibujando su substrato adentro y pre-orientándolos usando campos eléctricos dipolares. Otros modelos invocan una explicación Quantum-mecánica el hacer un túnel, por el que un protón o un electrón pueda hacer un túnel a través de barreras de la activación, aunque para el protón hacer un túnel este modelo siga siendo algo polémico. [64] [65] Quantum que hacían un túnel para los protones se han observado en triptamina. [66] Esto sugiere que la catálisis de la enzima se pueda caracterizar más exactamente como "a través de la barrera" bastante que el modelo tradicional, que requiere los substratos pasar "" una barrera de energía bajada. [corrija] inhibición Los inhibidores competitivos atan reversible a la enzima, previniendo el atascamiento del substrato. Por otra parte, el atar del substrato previene atar del inhibidor. El substrato y el inhibidor compiten para la enzima. Tipos de inhibición. Esta clasificación fue introducida por W.W. Cleland. [67] Artículo principal: Inhibidor enzimático Las tarifas de la reacción enzimática se pueden disminuir por los diversos tipos de inhibidores enzimáticos. Inhibición competitiva En la inhibición competitiva, el inhibidor y el substrato compiten para la enzima (es decir, no pueden atar al mismo tiempo). [68] Los inhibidores a menudo competitivos se asemejan fuertemente al substrato real de la enzima. Por ejemplo, el methotrexate es un inhibidor competitivo de la reductasa del dihydrofolate de la enzima, que cataliza la reducción del dihydrofolate al tetrahydrofolate. La semejanza entre las estructuras del ácido fólico y esta droga se muestra en la figura a la parte inferior correcta. Observe que el atar del inhibidor no necesita estar al punto de enlace del substrato (según lo indicado con frecuencia), si el atar del inhibidor cambia la conformación de la enzima para prevenir el atascamiento del substrato y viceversa. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no se cambia, pero concentraciones más altas del substrato se requieren para alcanzar una velocidad dada, aumentando el kilómetro evidente. Inhibición no competitiva En la inhibición no competitiva el inhibidor no puede atar a la enzima libre, sino solamente al ES-complejo. El EIS-complejo formado así está enzimático inactivo. Este tipo de inhibición es raro, pero puede ocurrir en enzimas multimeric. Inhibición no competitiva Los inhibidores no competitivos pueden atar a la enzima al mismo tiempo que el substrato, es decir nunca atan al sitio activo. Los complejos del E-I y del EIS están enzimático inactivos. Porque el inhibidor no se puede conducir de la enzima por una concentración más alta del substrato (en contraste con la inhibición competitiva), el Vmax evidente cambia. Pero porque el substrato puede todavía atar a la enzima, el kilómetro permanece iguales. Inhibición mezclada Este tipo de inhibición se asemeja a no competitivo, salvo que el EIS-complejo tiene actividad enzimática residual. En muchos inhibidores de los organismos puede actuar como parte de un mecanismo de reacción. Si una enzima produce demasiado de una sustancia en el organismo, esa sustancia puede actuar como inhibidor para la enzima al principio del camino que la produce, haciendo la producción de la sustancia retrasar o parar cuando hay suficiente cantidad. Ésta es una forma de voto negativo. Las enzimas que están conforme a esta forma de regulación son a menudo multimeric y tienen puntos de enlace alostéricos para las sustancias reguladoras. Su el substrato/diagramas de la velocidad es no hyperbolar, sino sigmoideos (S-formado).
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Identificación del producto: 149004286827592361
Fabricado en 10/11/2010 11:07 PM
Calificación G Reportar infracción
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